1 Aminokwasy Budowa aminokwasów, Aminokwasy endo- i egzogenne,Aminokwasy białkowe, Otrzymywanie aminokwasów, Właściwości aminokwasów, Peptydy

2 Budowa aminokwasów Aminokwasy – pochodne węglowodorów zawierające w cząsteczkach dwie grupy funkcyjne: aminową – NH2 i karboksylową – COOH (lub pochodne kwasów karboksylowych, w cząsteczkach których atom(y) wodoru został(y) zastąpiony(e) grupą(ami) aminową(wymi) Aminokwasy w swoich cząsteczkach mogą zwierać również inne grupy funkcyjne: hydroksylową (– OH) , tiolową (-SH), ponadto układy heterocykliczne, pierścienie aromatyczne współdecydujące o właściwościach aminokwasów.

3 Pochodzenie i podział aminokwasówAminokwasy naturalne – (ponad 150) występują w organizmach roślinnych i zwierzęcych, z tej ilości 26 jest aminokwasami białkowymi, są to α-aminokwasy (2-aminokwasy – grupa aminowa i karboksylowa są związane z tym samym atomem węgla. Aminokwasy naturalne: endogenne wytwarzane są przez organizmu, egzogenne pobierane są przez organizmy zwierzęce z pokarmem Aminokwasy syntetyczne – nie występujące w przyrodzie

4 Nazewnictwo i izomeria aminokwasówNazwy systematyczne tworzy się od nazw odpowiednich kwasów karboksylowych z przedrostkiem amino i jego lokantem NH2 | H2N–CH2 – COOH H35C–4CH2– 3CH–2CH2–1COOH kwas aminoetanowy kwas 3-aminopentanowy Izomery kwasu aminobutanowego: H2N–4CH2–3CH2–2CH2–1COOH kwas 4-aminobutanowy (γ-aminomasłowy) CH3–3CH–2CH2–1COOH CH3–3CH2–2CH –1COOH | | NH NH2 kwas 3-aminobutanowy kwas 2-aminobutanowy (β-aminomasłowy) (α-aminomasłowy)

5 Nazewnictwo i izomeria aminokwasów cdIzomery kwasu aminobutanowego cd: CH3 | 3CH3 – 2C – 1COOH kwas 2-amino-2-metylopropanowy | (α-amino-α-metylopropionowy) NH2 Wszystkie aminokwasy białkowe mają konfigurację L (posiadają przynajmniej jeden chiralny atom C) , są optycznie czynne: mogą być lewoskrętne(-) lub prawoskrętne(+) Jedyny aminokwas niewykazujący czynności optycznej, to kwas aminooctowy (glicyna) – nie posiada chiralnego atomu węgla.

6 Podział aminokwasów białkowychAminokwasy obojętne: w cząsteczce zawierają taką samą liczbę grup zasadowych (-NH2) i grup kwasowych (-COOH), które w roztworze wodnym się równoważą. Aminokwasy zasadowe: posiadają dodatkową grupę aminową (-NH2 np. lizyna, arginina, histydyna), w roztworze wykazują odczyn zasadowy. Aminokwasy kwasowe: posiadają dodatkową grupę karboksylową (-COOH np. kwas asparginowy, glutaminowy), w roztworze wodnym wykazują odczyn kwasowy. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową (-OH, np. seryna, treonina) wykazują lepsze właściwości hydrofilowe (lepiej rozpuszczają się w wodzie) Aminokwasy zawierające grupę tiolową (-SH, np. cysteina) wykazują właściwości redukujące.

7 Ważniejsze aminokwasy białkoweAminokwasy obojętne Nazwa zwyczajowa Umowny symbol Wzór grupowy Glicyna Gly H2N – CH2 - COOH Alanina Ala CH3 – CH – COOH | NH2 Walina Val CH3 – CH – CH – COOH | | CH3 NH2 Leucyna Leu CH3 – CH – CH2 – CH – COOH | | CH NH2 Seryna Ser HO – CH2 – CH – COOH

8 Ważniejsze aminokwasy białkoweAminokwasy obojętne Nazwa zwyczajowa Umowny symbol Wzór grupowy Treonina Thr CH3 – CH – CH – COOH | | OH NH2 Cysteina Cys HS – CH2 – CH – COOH | NH2 Cystyna CySSCy HOOC – CH – CH2 – S – S – CH2 – CH – COOH | | NH NH2 Metionina Met CH3 – S – CH2 – CH2 – CH – COOH

9 Ważniejsze aminokwasy białkoweAminokwasy obojętne Nazwa zwyczajowa Umowny symbol Wzór grupowy Fenyloalanina Phe - CH2 – CH – COOH | NH2 Tyrozyna Tyr HO CH2 – CH - COOH Tryptofan Trp NH NH2

10 Ważniejsze aminokwasy białkoweNazwa zwyczajowa Umowny symbol Wzór grupowy Aminokwasy kwasowe Kwas asparginowy Asp HOOC – CH2 – CH – COOH | NH2 Kwas glutaminowy Glu HOOC – CH2 – CH2 – CH – COOH Aminokwasy zasadowe Lizyna Lys H2N – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH Arginina Arg H2N – C – NH – CH2 – CH2 – CH2 – CH - COOH || | NH NH2

11 Właściwości fizyczne aminokwasówAminokwasy – ciała stałe, krystaliczne, bezbarwne, są związkami polarnymi i dobrze rozpuszczające się w wodzie, natomiast trudno rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych (można je wytrąć z roztworu wodnego alkoholem). Najlepszą rozpuszczalność mają w środowisku kwasowym lub zasadowym, najsłabszą w punkcie izoelektrycznym (pI) – jt. wartość pH , w którym aminokwas w roztworze występuje głównie w formie jonu obojnaczego (jon bipolarny) – stężenia molowe form kationowych i anionowych są sobie równe. Wartości pI; - aminokwasy obojętne pI przy pH = 5 – 6, - aminokwasy zasadowe pI przy pH = ok. 10, - aminokwasy kwasowe pI przy pH = ok. 3

12 Jon obojnaczy – bipolarnyJon bipolarny (obojnaczy) zawiera w swojej strukturze fragment kationowy i fragment anionowy (dwie grupy o przeciwstawnych właściwościach kwasowo-zasadowych) W roztworze wodnym aminokwasy występują jako sole wewnętrzne – jon bipolarny H O H O \ // | // N – CH2 – C  H – N+ - CH2 – C / \ | \ H O – H H O– sól wewnętrzna (jon obojnaczy)

13 Stan równowagi w punkcie pIW trakcie rozpuszczania aminokwasów w wodzie, każda z grup funkcyjnych może dysocjować , w związku z tym w roztworze ustala się stan równowagi między formą kationową, jonem obojnaczym i formą anionową aminokwasu, stan równowagi zależy od pH roztworu COOH COO COO- | OH | OH | CH2 – NH CH2 – NH CH2 – NH2 | H | H | R R R kation jon obojnaczy anion

14 Metody otrzymywania aminokwasówHydroliza białek  powstaje mieszanina aminokwasów, które rozdziela się metodami chromatograficznymi Reakcja kwasów halegenokarboksylowych z amoniakiem Cl–CH2–COOH + 2NH3  H2N – CH2 – COOH + NH4Cl kwas octowy kwas aminooctowy Metoda cyjanohydronowa (reakcja cyjanowodoru z aldehydem i amoniakiem, powstający amoninitryl poddaje się hydrolizie) CH3-CHO + HCN + NH3  CH3 – CH(NH2) – C ≡ N etanal cyjanowodór amoninitryl CH3 – CH(NH2) – C ≡ N + 2H2O  CH3 – CH(NH2) – COOH + NH3 amonintryl kwas 1-aminopropanowy W organizmach żywych aminokwasy powstają w procesie transaminacji – przeniesienia grypy aminowej z aminokwasu na ketokwas.

15 Właściwości chemiczne aminokwasówReakcje z kwasami  sól H2N – CH2 – COOH + HCl  [NH3-CH2- COOH]+Cl- glicyna chlorekwodorek glicyny Reakcje z zasadami  sól + woda H2N–CH2 – COOH + NaOH  NH2-CH2- COONa + H2O glicyna glicynian sodu Reakcja z alkoholami  ester + woda H2N-CH2-COOH – HO-CH3 ↔H2N-CH2-CO-O-CH3+ H2O kwas aminooctowy aminooctan metylu

16 Właściwości chemiczne aminokwasów cdW reakcji z wodorotlenkiem miedzi(II) α-aminokwasy dają trwałe sole kompleksowe O // O NH O - C // / \ 2H2N–CH2- C + Cu(OH)2  H2C Cu CH2 + 2H2O \ \ / OH C - O NH2 diglicynian miedzi(II)

17 Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe)Aminokwasy mogą reagować między sobą – grupa aminowa jednego aminokwasu z grupą karboksylową drugiego aminokwasu, powstają pochodne aminokwasów – peptydy: O H O // \ || H2N–CH2 – C N–CH2–COOH  H2N-CH2-C-N – CH2-COOH \ / | H2O O H H H glicyna glicyna  dipeptyd (glicyloglicyna; Gly-Gly)

18 Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe) cd.Wiązanie peptydowe – wiązanie powstające miedzy grupą aminową jednej cząsteczki a grupą karboksylową drugiej cząsteczki – grupa tworząca wiązanie peptydowe to grupa peptydowa (amidowa) O || - C – N – | H Wiązanie peptydowe jest identyczne jak w amidach II-rzędowych (np. biurecie), stąd peptydy dają pozytywną próbę biuretową.

19 Peptydy – wiązania peptydowe (amidowe) cd.Aminokwasy mogą ulegać wewnątrzcząsteczkowej kondensacji, produktem jest laktam O || C H O / \ \ // H2C NH N–CH2-CH2-CH2-CH2-C  | | H2O / \ H2C CH2 H OH \ / CH2 kwas 5-aminopentanowy laktam

20 Właściwości chemiczne aminokwasów cdReakcja aminokwasów z HNO2 – reakcja przebiega podobnie jak z aminami, jt. reakcja redukcji i utlenienia (redox), produktem są hydroksykwasy, azot oraz woda: COOH COOH | | CH – NH2 + HNO2  CH – OH + N2 + H2O CH CH3 kwas 2-aminopropanowy kwas 2-hydroksypropanowy

21 Znaczenie aminokwasówAminokwasy są wykorzystywane przez organizmy w biosyntezie białek, α-aminokwasy są podstawowymi jednostkami wszystkich białek roślinnych i zwierzęcych. Zdolność do syntezy wszystkich aminokwasów białkowych posiadają tylko rośliny i bakterie. Dla zwierząt aminokwasami egzogennymi są: walina, leucyna, izoleucyna, trenina, metionina, lizyna, tryptofan, fenyloalanina.