1 Biofizyka białek Białka - liniowe kopolimery złożone z aminokwasówLiczba rodzajów białek - nieznana
2 Biofizyka białek Cechy wspólne białek 1. wielkocząsteczkowy charakter niedializują, roztwory koloidalne 2. wywierają ciśnienie osmotyczne 3. zdolność wiązania jonów 4. posiadają ładunek – wędrują w polu elektrycznym 5. ulegają wysalaniu 6. skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego -refraktometria 7. ulegają denaturacji
3 Jedynie pewne określone ugrupowania spełniają funkcje biologiczneBiofizyka białek Jedynie pewne określone ugrupowania spełniają funkcje biologiczne Konserwatywność budowy Powtarzalność struktur
4 Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
5 Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
6 Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
7 Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
8 Biofizyka białek Białka (podział wg funkcji) - strukturalne - transportujące - magazynujące - enzymy - obronne
9 Biofizyka białek Białka (podział wg budowy) - proste - złożone - histony - protaminy - albuminy - globuliny
10 Białka (podział wg budowy) - proste - złożoneBiofizyka białek Białka (podział wg budowy) - proste - złożone - fosfo- - metalo- - lipo- - gliko- - nukleo- - chromo- proteiny
11 Chromoproteina – (hemoglobina)Biofizyka białek Chromoproteina – (hemoglobina)
12 Aminokwasy --- Peptydy --- BiałkaBiofizyka białek Aminokwasy --- Peptydy --- Białka Hierarchiczność budowy struktury I rzędu II rzędu III rzędu IV rzędu
13 Struktura I rzędu - kolejność aminokwasówBiofizyka białek Struktura I rzędu - kolejność aminokwasów
14 Aminokwasy Biofizyka białek -COOH -NH2 g. karboksylowa reszta specjalna g. aminowa Reakcje uwarunkowane grupami funkcyjnymi - tworzenie soli - estryfikacja - acylacja
15 Biofizyka białek
16 Aminokwasy -NH2 -COOH Ładunek zależny od pH środowiska + obojętny -Biofizyka białek Aminokwasy -NH2 -COOH Ładunek zależny od pH środowiska + obojętny - Aminokwasy: zasadowe, obojętne, kwaśne
17 Biofizyka białek Punkt izoelektryczny pI pH, przy którym cząsteczka nie jest obdarzona żadnym ładunkiem i nie porusza się w polu elektrycznym
18 Biofizyka białek
19 Biofizyka białek
20 Biofizyka białek
21 Biofizyka białek
22 Widmo absorpcyjne aminokwasów aromatycznych w UVBiofizyka białek Widmo absorpcyjne aminokwasów aromatycznych w UV
23 Biofizyka białek
24 Biofizyka białek
25 Biofizyka białek
26 Biofizyka białek
27 Biofizyka białek
28 Biofizyka białek
29 charakter w. częściowo podwójnego (88 kJ/mol)Biofizyka białek charakter w. częściowo podwójnego (88 kJ/mol) -0,015 +0,002
30 Kąty torsyjne wiązania peptydowegoBiofizyka białek Kąty torsyjne wiązania peptydowego Konformacja kątów i i i decyduje o strukturze II rzędu
31 Biofizyka białek Kąty torsyjne w kolejnych wiązaniach peptydowych 1. stałe wartość – konformacja regularna -helisa lub struktura wartości nieregularne – konformacje nieregularne
32 n - liczba jednostek peptydowych przypadających na skrętBiofizyka białek -helisa najtrwalsza i najczęściej występująca w białkach konformacja II rzędu Zazwyczaj prawoskrętna = - 58º = - 47º n = 3,6 n - liczba jednostek peptydowych przypadających na skręt
33 Biofizyka białek
34 n - liczba jednostek peptydowych przypadających na skrętBiofizyka białek n - liczba jednostek peptydowych przypadających na skręt p – odległość między sąsiednimi skrętami mierzonymi wzdłuż osi (skok śruby) p = 0,15 * 3,6 = 0,54 nm t – 360º/n – jednostkowy skręt (kąt obrotu przypadających na jedną resztę aa h – jednostkowa wysokość przypadająca na jedną resztę aa mierzoną wzdłuż osi helisy
35 Biofizyka białek
36 Biofizyka białek
37 -helisa zawsze Ala, Leu, Met, Glu nigdy Pro, Gly, Tyr, Ser, CysBiofizyka białek -helisa zawsze Ala, Leu, Met, Glu nigdy Pro, Gly, Tyr, Ser, Cys Obecność atomów siarki w łańcuchu bocznym uniemożliwia utworzenie -helisy – wzrost oddziaływań typu dipol-dipol pomiędzy wiązaniem C-S a N-H preferowana struktura
38 Biofizyka białek Struktura (pofałdowanej kartki) jest zawsze kombinacją kilku sekwencji aa, czasami dość odległych na łańcuchu = - 120º = -140º ułożenie fragmentów może być - równoległe 0,35 nm - antyrównoległe 0,325 nm
39 Biofizyka białek
40 struktura w większość białek nie jest planarnaBiofizyka białek struktura w większość białek nie jest planarna
41 Biofizyka białek -wstęga 180º aa
42 Biofizyka białek - zgięcie
43 Biofizyka białek - zgięcie i+2 Asn Cys Asp i+3 Asn Asp Gly Trp
44 Biofizyka białek -zgięcie jedynie 3 aminokwasy
45 Biofizyka białek
46 Pętla – element nieregularny zazwyczaj 6 - 16 aaBiofizyka białek cytochrom c Pętla – element nieregularny zazwyczaj aa Pętle i zgięcia usytuowane są głównie na powierzchni białek i bogate są w aa hydrofilowe
47 Obszary wiązania antygenów zbudowane są z sześciu pętliBiofizyka białek Obszary wiązania antygenów zbudowane są z sześciu pętli
48 główna funkcja to łączenie elementów struktury II rzęduBiofizyka białek główna funkcja to łączenie elementów struktury II rzędu
49 Biofizyka białek
50 Biofizyka białek
51 Biofizyka białek
52 Biofizyka białek
53 Biofizyka białek
54 Biofizyka białek
55 Biofizyka białek
56 Białka mogą składać się z pojedynczej domeny lub tworzyć wiele domenBiofizyka białek Domeny – następny poziom w organizacji przestrzennej Stanowią podstawowe jednostki struktury II rzędowej Pojedyncza domena – 50 – 150 aa średnica 2,5 nm Białka mogą składać się z pojedynczej domeny lub tworzyć wiele domen
57 -krystalina Biofizyka białek Domena 1 Domena 2
58 Biofizyka białek Typy struktur III rzędowych 1. typ α – białka zbudowane gł. z α-helisy 2. α/β > 30% α > 20% β 3. β < 5% α > 45% β 4. α + β > 30% α > 20% β struktury α i β zlokalizowane są w odizolowanych obszarach
59 miohemoerytryna Biofizyka białek Typ I wiązki antyrównolegle ułożonych -helis połączonymi krótkimi obszarami pętli na powierzchni białka Struktura cylindryczna hemoglobiny -hydrofilowe łańcuchy boczne „ukrywają” hydrofobowe wnętrze
60 Biofizyka białek Typ II kolejne sąsiadujące pary helis połączone prostopadle przy ich sekwencyjnie przylegających końcach – motyw klucza greckiego min. pięcioelementowy
61 Biofizyka białek
62 (struktura odkształconej beczki)Biofizyka białek Typ β I β segmenty w dwóch warstwach ułożonych naprzeciwko siebie tworzące strukturę zamkniętą (struktura odkształconej beczki)
63 Typ β II β segmenty w dwóch warstwach ułożonych naprzeciwko siebie tworzące strukturę zamkniętą Biofizyka białek
64 Typ α/β β segmenty tworzą wnętrze cząsteczki białka otoczone przez fragmenty o strukturze α helisy Biofizyka białek
65 tendencja do segregacji wzdłuż łańcucha peptydowegoTyp α + β tendencja do segregacji wzdłuż łańcucha peptydowego Biofizyka białek
66 Biofizyka białek
67 Biofizyka białek
68 Hemoglobina jako przykład białka o strukturze IV rzęduBiofizyka białek Hemoglobina jako przykład białka o strukturze IV rzędu