1 DESTINO DE LOS ESQUELETOS CARBONADOSLeucina Isoleucina Triptofano Fenilalanina Leucina Triptofano Lisina Tirosina Acetoacetil-CoA Acetil-CoA Alanina Cisteína Serina Treonina Glicina Triptofano Piruvato Oxalacetato Asparragina Aspartato Fumarato CICLO DEL ACIDO CITRICO Fenilalanina Tirosina Arginina Prolina Histidina Glutamina Succinil-CoA a-Ceto glutarato Metionina Isoleucina Valina Glutamato
2 AMINOACIDOS CETOGENICOS Y GLUCOGENICOSAminoácidos Glucogénicos: Los esqueletos carbonados pueden utilizarse para la síntesis de glucosa (aa. no esenciales) Aminoácidos Cetogénicos: Los esqueletos carbonados pueden ser convertidos en cuerpos cetónicos (Leucina y Lisina) Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos: Fenilalanina, Tirosina, Isoleucina y Triptofano
3 COFACTORES UTILIZADOS EN REACCIONES DE DEGRADACION DE ESQUELETOS CARBONADOSTETRAHIDROFOLATO (FH4): Transferencia de unidades de un carbono (metilo, formilo, metileno, etc.) S-ADENOSILMETIONINA (SAM): Transferencia de metilos. TETRAHIDROBIOPTERINA (BH4): Transportador de electrones
4 FORMAS REDUCIDAS DEL FOLATO Y SUS DERIVADOS MONOCARBONADOSDihidrofolato Tetrahidrofolato Folato N5 –metil tetrahidrofolato CH3 N C O H N10 ó N5 -Formiltrahidrofolato N5,N10-Metilenotrahidrofolato N HC N5N10-Meteniltrahidrofolato
5 ESTRUCTURA DEL SAM ─ S-ADENOSILMETIONINA METIONINA
6 AMINOACIDOS QUE FORMAN PIRUVATOTREONINA Treonina aldolasa TRIPTOFANO ACETALDEHIDO GLICINA ACETO ACETILCoA N5N10-Met FH4 Serina hidroximetil transferasa PPL FH4 SERINA PPL ALANINA Serina deshidratasa PPL ALT ó GPT CISTEINA PIRUVATO 2 pasos ACETIL-CoA Oxidación y transaminación PDH
7 DEGRADACION DE SERINA Y GLICINASerina hidroximetil transferasa Serina Glicina FH4 N5N10 metilenoFH4 Glicina sintasa PPL Glicina + FH4 N5N10 metilenoFH4 + CO2 + NH3 + H+ NAD NADH + H+
8 DEGRADACION DE TREONINAPPL NAD NADH + H+ NH3 Propionil-CoA Treonina deshidratasa a-Cetoácido Deshidrogenasa Treonina a-cetobutirato Acetaldehido + Glicina
9 AMINOACIDOS QUE RINDEN ACETOACETIL-CoAFenilalanina Lisina Triptofano Alanina Tirosina Fumarato Leucina Glutaril-CoA ACETOACETATO Acetil-CoA ACETOACETIL-CoA Acetil-CoA
10 Reacción de la Fenilalanina Hidroxilasa ó fenilalanin-4-monooxigenasaTirosina Fenilalanina Dihidropterina reductasa Oxigenasa de función mixta: -OH y H2O
11 REACCION DE TRANSAMINACION DE FENILALANINASegunda ruta del metabolismo de fenilalanina, muy poco utilizada. PLP Fenilalanina + Piruvato Fenilpiruvato + Alanina aminotransferasa Fenilpiruvato CO2 O= Fenilacetato Fenilactato
12 AMINOACIDOS QUE SE CONVIERTEN EN a-CETOGLUTARATOArginina Prolina H2O Urea Oxidasa Arginasa aminotransferasa g-semialdehído Glutámico Ornitina Glu-semialdheído deshidrogenasa FH N5FormiminoFH4 NH4+ Glutaminasa Glutamato Glutamina Histidina Glutamato deshidrogenasa 4 pasos a-cetoglutarato
13 AMINOACIDOS QUE SE CONVIERTEN EN SUCCINIL CoAMetionina Homocisteína 3 pasos Serina PLP Treonina deshidratasa Cisteína PLP a-Cetobutirato Treonina a-cetoácido deshidrogenasa NH3 + H2O CO2 CO2 CO2 Isoleucina Propionil-CoA Valina 6 pasos 7 pasos Metilmalonil-CoA Acetil-CoA B12 Mutasa Succinil-CoA
14 AMINOACIDO QUE RINDEN OXALACETATOASPARRAGINA H2O Asparraginasa NH4+ GOT PLP ASPARTATO OXALACETATO a-cetoglutarato Glutamato
15 DEGRADACION DE AMINOACIDOS RAMIFICADOS EN TEJIDOS EXTRAHEPATICOSAminoácido ramificado aminotransferasa Transaminación a-cetoácido deshidrogenasa
16 FUNCIONES PRECURSORAS DE LOS AMINOACIDOSGLICINA: Purinas, Hemo, Glutatión SERINA: Derivados de folato, esfingosina. METIONINA: SAM GLUTAMINA y GLUTAMATO: GABA FENILALANINA y TIROSINA: Catecolaminas TIROSINA: Tiramina, Melanina, Hormonas tiroideas. TRIPTOFANO: Serotonina, Triptamina, Melatonina, Acido nicotínico.. ARGININA: Oxido Nítrico SERINA Y METIONINA: Acetilcolina HISTIDINA: Histamina. ARGININA, GLICINA Y METIONINA: Creatina
17 REACCIONES DE DESCARBOXILACIONHISTIDINA HISTAMINA PA HCl TIROSINA TIRAMINA VC TRIPTOFANO PPL SEROTONINA VC GLUTAMATO GABA (-) SN (-) SN DOPAMINA DOPA Cimetidina ó tagamet
18 BIOSINTESIS DE AMINOACIDOSLos mamíferos sintetizan los aminoácidos no esenciales. El esqueleto carbonado de la mayoría de los aminoácidos proceden de: Glicerato-3-fosfato, piruvato, a-cetoglutarato ó oxalacetato. Varios aminoácidos se obtienen por reacciones de transaminación. En varias reacciones de síntesis, se utilizan como dadores de equivalentes de reducción NADPH ó NADH y como dadores de carbono derivados de Folato ó SAM. Se gasta energía metabólica del ATP
19 BIOSINTESIS DE ASPARTATO, GLUTAMATO Y ALANINAC O PIRUVATO ALANINA OXALACETATO ASPARTATO a-CETOGLUTARATO GLUTAMATO
20 Reacciones en las que puede intervenir el amoníacoNH3 a-cetoglu- tarato CO2 Glutamato Aspartato Carbamoil fosfato Asparragina Glutamato Glutamina Purinas, amino azúcares, triptofano, histidina, etc.ea Otros aminoácidos Arginina Pirimidinas Urea
21 BIOSINTESIS DE SERINA y GLICINAGLICERATO-3-P NAD+ Deshidrogenasa NADH + H+ 3-P-OH-PIRUVATO GLU Transaminasa a-KGLU Serina hidroximetil transferasagenasa 3-P-SERINA H2O Fosfatasa N5N6-Met FH4 Pi FH4 GLICINA SERINA
22 SINTESIS DE ASPARRAGINA Asparagine synthetase Aspartate + ATP + NH3 (Glutamine) -> Asparagine + AMP + PPi + (Glutamate) + Pi. Asparragina sintetasa Aspartato + Glutamina + ATP + H2O Asparragina + Glutamato Gln Glu Aspartato Asparragina
23 PRECURSORES PARA LA BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS ESENCIALESMolécula Precursora Aminoácidos Ribosa-5 fosfato Histidina Eritrosa 4-Fosfato Fenilalanina Triptofano Piruvato Valina Leucina Oxalacetato (Aspartato) Metionina Treonina Lisina Isoleucina a-Cetoglutarato (Glutamato) Arginina
24 PAPEL DE LOS AMINOÁCIDOS EN LOS ALIMENTOSProteínas Compuestos nitrogenados no proteicos Sistemas de transporte (hemoglobina, anticuerpos) Enzimas, etc. Los aminoácidos presentes en alimentos ó después del procesado son responsables del flavor ó aroma de los mismos.
25 Algunos aminoácidos se modifican durante la fabricación ó el procesado de los alimentosLos vinos Ciertos productos fermentados Ciertos tipos de túnidos OXIDACIÓN Y DESCARBOXILACIÓN Aminas Biógenas Histamina, Putrescina, Cadaverina Reacciones Alérgicas Variación de la Presión Arterial
26 AMINOÁCIDOS DE CADENA RAMIFICADAFENILALANINA ENZIMÁTICAMENTE Aldehídos, Alcoholes y Ésteres Característicos en bebidas productos de la fermentación. AMINOÁCIDOS DE CADENA RAMIFICADA Maduración de frutas LEUCINA Transaminación Descarboxilación 2 metil butirato de etilo ó 3 metil-butirato manzanas Acetato de isoamilo bananas.
27 Glicina, Glutamato, Alanina y ArgininaENZIMÁTICAMENTE Metionina Sulfuro de dimetilo y homoserina Maíz dulce fresco, el zumo de tomate, las ostras y el de los cangrejos cocidos. Glicina, Glutamato, Alanina y Arginina Carnes rebosadas y fritas Reaccionan con la glucosa en el tostado del café para formar pirazinas Serina y Treonina Sabores a carne asada o hervida Cistina Reaccionan con carbohidratos
28 Estructura y composición en aminoácidos y su importancia en el sabor de los alimentosLas cadenas laterales de los péptidos y la presencia de aminoácidos básicos (arginina, histidina, etc) influyen grandemente en el sabor amargo. Los péptidos hidrófilos son usualmente dulces y los hidrófobos amargos o agrios.
29 Aminoácidos utilizados para síntesis de compuestos en la industria de los alimentosASPARTAMO Dipéptido de FENILALANINA y ASPARTATO esterificado con metilo. Edulcorante (200 veces más dulce que la sacarosa a una concentración del 4 %) BEBIDAS ALCOHOLICAS y ALIMENTOS DESECADOS
30 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS EN ALIMENTOSFácilmente digestibles No tóxicas Nutricionalmente adecuadas Funcionalmente útiles y abundantes
31 CLASIFICACION DE LAS PROTEINASProteínas Globulares Estructura terciarias Hemoglobina, Mioglobina, Albúmina, etc. Proteínas Fibrosas Estructura secundaria, formando láminas o varillas. a-queratina, colágeno, fibroína de la seda, etc.
32 PROTEINAS CONJUGADAS O NO CONJUGADASHOMOPROTEINAS Nucleoproteínas: Proteínas ribosomales Glicoproteínas: K-caseína ú ovalbúmina HETEROPROTEÍNAS Fosfoproteínas: b-caseína, quinasas y fosforilasas. Lipoproteínas: yema de huevo, plasmáticas,. Metaloproteínas:Hemoglobina y mioglobina. Citocromo oxidasa Glicoproteínas y Fosfoproteínas
33 PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS PROTEINASCALIDAD: Alta calidad (aminoácidos esenciales y digestibilidad ) COMPOSICIÓN EN AMINOÁCIDOS ESENCIALES DIGESTIBILIDAD.
34 CARENCIA DE AMINOACIDOS DE ALGUNAS PROTEINASCEREALES Lisina triptofano y treonina. SEMILLAS DE OLEAGINOSAS Y FRUTOS SECOS Metionina y Lisina LEGUMINOSAS: Metionina.
35 DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNASa) Conformación de las proteínas b) Capacidad de fijar metales, polisacáridos, c) Tamaño y área superficial d) Procesado (T, pH) ,carbohidratos. e) Presencia de factores antinutritivos, (-) tripsina y quimotripsina, etc.
36 PROTEINAS ALIMENTARIAS Y SU RELACION CON PROCESOS ALERGICOSLA INTOLERANCIA AL GLUTEN ALERGENOS : Frutos secos Avellanas Almendras Nueces Ciertas frutas Castañas Legumbres Maníes Huevos Crustáceos Langosta Cangrejo Pescado Verduras Semillas de sésamo Girasol
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