1 Expresión génica

2 La traducción del mensaje genético

3 El código genético

4 “Carga” del ARNt

5 Etapas de la síntesis de proteínas

6 Factores de iniciación

7 Formación del complejo de iniciación

8 Formación del complejo de iniciación

9 Etapas de la síntesis de proteínas

10 Etapas de la síntesis de proteínas

11 G aa2 A U U A C aa1 A U G C U A C U U C G A codon Initiation 2-tRNAanticodon A U G C U A C U U C G A hydrogen bonds codon mRNA

12 Elongation peptide bond G A aa3 aa1 aa2 U A C G A U A U G C U A C U U3-tRNA G A aa3 aa1 aa2 1-tRNA 2-tRNA anticodon U A C G A U A U G C U A C U U C G A hydrogen bonds codon mRNA

13 Ribosomes move over one codonaa1 peptide bond 3-tRNA G A aa3 aa2 1-tRNA U A C (leaves) 2-tRNA G A U A U G C U A C U U C G A mRNA Ribosomes move over one codon

14 peptide bonds G C U aa4 aa1 aa2 aa3 G A U G A A A U G C U A C U U C G4-tRNA G C U aa4 aa1 aa2 aa3 2-tRNA 3-tRNA G A U G A A A U G C U A C U U C G A A C U mRNA

15 Ribosomes move over one codonpeptide bonds 4-tRNA G C U aa4 aa1 aa2 aa3 2-tRNA G A U (leaves) 3-tRNA G A A A U G C U A C U U C G A A C U mRNA Ribosomes move over one codon

16 peptide bonds U G A aa5 aa1 aa2 aa4 aa3 G A A G C U G C U A C U U C G5-tRNA aa5 aa1 aa2 aa4 aa3 3-tRNA 4-tRNA G A A G C U G C U A C U U C G A A C U mRNA

17 Ribosomes move over one codonpeptide bonds U G A 5-tRNA aa5 aa1 aa2 aa3 aa4 3-tRNA G A A 4-tRNA G C U G C U A C U U C G A A C U mRNA Ribosomes move over one codon

18 Termination aa5 aa4 aa3 primary structure of a protein aa2 aa1 A C U Cterminator or stop codon 200-tRNA A C U C A U G U U U A G mRNA

19 Síntesis de proteínas

20 Síntesis de proteínas en el citosol: poli(rribo)somas

21 Procesamiento de proteínas en el citosolMecanismo de acción de las proteínas celadoras (chaperonas) en el correcto plegamiento de una proteína bacteriana: 1. Cuando el ribosoma aún está sintetizando la proteína y ya ha “asomado” la primera porción del polipéptido, se une la DnaJ a esa parte del polipéptido aún sin plegar. 2. Enseguida se une la DnaK, que ha formado antes un complejo con el ATP, y se produce hidrólisis de este ATP (pero quedando el ADP unido a DnaK), lo que aumenta la afinidad de DnaK por el polipéptido sin plegar. 3. Cuando se ha sintetizado toda la proteína, la GrpE se une al complejo polipéptido-DnaJ-DnaK-ADP, liberando el ADP. 4.  Nuevas moléculas de ATP se unen ahora a DnaK, con lo que se facilita la disociación de las proteínas DnaK y DnaJ respecto del polipéptido. En este momento, muchos polipéptidos pueden haber adquirido su configuración final, pero otros necesitan aún un paso final de “refinamiento”: 5. El polipéptido pasa al canal interior formado por GroEL y GroES, que catalizan (con gasto de ATP) la correcta isomerización, de modo que la proteína adquiere su plegamiento nativo biológicamente activo.

22 Síntesis de proteínas en el REr

23 Síntesis de proteínas en el REr

24 Síntesis de proteínas en el REr: proteínas de secreción

25 Síntesis de proteínas en el REr: proteínas de membrana

26 Preglucosilación de proteínas en el RErEl glicano se une al grupo amino de Asn (N-glucosilación)

27 Formación de puentes disulfuro por la disulfuro isomerasa

28 Plegamiento de proteínas de secrección por chaperonas

29 Plegamiento de proteínas de membrana por chaperonas

30 Transporte de proteínas al Aparato de Golgi y secrección

31 Resumen de la síntesis y caminos seguidos por las proteínas celulares