1 Proteínas- metabolismo

2 Papel de las proteínas en la nutriciónSirven para: 1. Síntesis de nuevas proteínas 2.Formación de compuestos no protéicos de importancia fisiológica 3. Producción de energía

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4 Valor biológico de las proteínas1. Digestibilidad es la relación entre la cantidad de proteínas ingeridas y la de las proteínas absorbidas. N ingerido = cantidad de N presente en cada gramo de alimento ingerido NI = gramos de proteína ingerida / 6,25 N absorbido Cantidad de N que logra absorberse en el tubo digestivo Valor biológico = N dietético retenido X100 N dietético absorbido

5 Proteínas de la dieta AnimalesVegetales: Trigo deficiente en lisina, el maíz en triptófano, los frijoles , los guisantes y en general las leguminosas en metionina.

6 Balance de nitrógeno El nitrógeno es excretado por la orina en forma de urea, creatinina, ácido úrico y amonio libre BN en equilibrio: Ingerido = Excretado BN positivo: ingerido mayor excretado BN negativo: ingerido menor excretado

7 Requerimientos diarios de proteína0,6- 1,5 g / Kg peso/ día X= 1 g / Kg peso/ día para los adultos X= 2 g / Kg / día en niños

8 Efectos de la deficiencia de proteínaRetardo en el crecimiento Perdida de peso Desnutrición: Hipoprotéica ( Kwashiorkor) Hipocalórica ( Marasmo)

9 Valor biológico de las proteínasVB Huevo entera 94 Leche cruda 90 Carne de res 76 Queso 69 Trigo entero 67 Maíz entero 60 Pan blanco 45 Arroz blanco 75 Frijoles 38 Guisantes 48 Papa Ajonjolí 71

10 Aminoácidos proteicosAlanina A Ala Cisteína C Cis Acido aspártico D Asp Acido glutámico E Glu Fenilalanina F Fen Glicina G Gli Histidina H His

11 SIMBOLOS(2) Isoleucina I Ile Lisina k Lis Leucina L LeuMetionina M Met Asparagina N Asn Prolina P Pro Glutamina Q Gln Arginina R Arg

12 SIMBOLOS(3) Serina S Ser Treonina T Tre Valina V Val Triptofano W TrpTirosina Y Tir

13 Aminoácidos esenciales de la alimentaciónTreonina Metionina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Lisina Arginina ( solo durante la infancia) Histidina ( solo durante la infancia)

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15 Digestión (1) El estómago, produce:1. Acido clorhídrico (HCl) en las células parietales. 2. Pepsinógeno, en las células principales que se activa a pepsina por acción del HCl, es una endopeptidasa que ataca uniones no terminales con mayor facilidad la Tir, Fen y Trp. 3. La renina, principalmente en niños que coagula la leche.

16 Digestión (2) Intestino delgado, en el duodeno se produce:La secretina y la colecistoquinina, dos hormonas reguladoras de la secreción del jugo pancreático. SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas digestivas. Enteropeptidasa 1. Tripsinógeno Tripsina Trip 2. Quimotrpsinógeno Quimotrpsina 3. Procarboxipeptoidasa A y B Carboxipeptidasa A y B

17 Digestión (3) Las glándulas intestinales producen un jugo alcalino con moco, una fosfatasa alcalina y la enzima enteropeptidasa Las proteínas parcialmente hidrolizadas en las luz del intestino penetran en el interior de las células del enterocito como oligopéptidos donde son atacados por enzimas peptidasas y aminopeptidasas y se convierten en aminoácidos libres.

18 Proteasas digestivas Enzima Proenzima Lugar de síntesis ActivadorEnlace Pepsina Pepsinógeno Mucosa gástrica HCl, autoactivación Endopep Tir, Len, Leu Tripsina Tripsinógeno Páncreas Enteropeptripsina Endo Arg, Lis Quimotripsina Quimotripsinógeno Enteropeptidasa Tir, Fen, trp, met, leu

19 Proteasas digestivas Enzima Proenzima Lugar de síntesis ActivadorEnlace Elastasa Proelastasa Pancreas Trpsina Endopep Neutros CarboxipeptidasaA Procarboxipeptidasa A Páncreas Tripsina Todos excepto los básicos Carboxipeptidasa B Procarboxipeptidasa B Exopeptidasa Arg, Lis

20 Proteasas digestivas Enzima Proenzima Lugar de síntesis ActivadorEnlace Aminopeptidasa Mucosa intestinal Endopeptidasa

21 Absorción intestinal de los productos de la digestión de proteínasSe conocen varios sistemas para el transporte de los L-aa 1. Cootransporte con sodio + transporte activo para aa neutros, básicos y ácidos , iminoácidos glicina, cisteína y β- aa. 2. Se conoce una vía para los oligopéptidos pequeños asociado a sodio 3. Otra para oligopéptidos mayores con la hidrólisis del péptido en el interior de la célula seguida del transporte de los aa resultantes de la hidrólisis.

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26 Recambio Protéico Están sujetos a una biosíntesis y degradación continua. Muchos de los aminoácidos liberados durante el recambio son reutilizados en la síntesis de nuevas proteínas. En una persona de 70 Kg de peso, consume 100 g de proteína al día y excretará una cantidad equivalente de productos nitrogenados, sin embargo los estudios con marcaje radioactivo indican que se sintetizan 400 g y se degradan 400 g

27 Recambio(2) Las proteínas presentan una enorme variabilidad en cuanto a su vida media que va de pocos minutos a meses. Ej albúmina =21 días, Hb = 120 días Las que se segregan a un medio extracelular como las enzimas digestivas, las hormonas y los anticuerpos su recambio es rápido. En cambio las que son estructurales como el colágeno son más estables.

28 Importancia del recambioConstituye un camino para la adaptación celular a las modificaciones del medio ambiente. Ej: esporulación Enzimas: Proteasas intracelulares: Ej. Calpaínas (Ca+2), proteasoma (ATP). P. Lisosómicas: Ej Catepsinas

29 Señales químicas para el recambio1. Ubiquitización: se une a los grupos de lisina formando un complejo 2. Oxidación de determinados residuos catalizada por metales. El Fe+2 y el OH- a los residuos de prolina y arginina 3. Secuencia PEST. Regiones de 12 a 60 residuos ricas en Pro, Glu, Ser y Tre. 4. Determinados resíduos N- terminales, de Fen, Leu, Tir, Trp, lis o arg (v.m corta)

30 ubicuitinización

31 Intercambio de aa entre los diferentes órganosLos principales órganos encargados de mantener la concentración sanguínea son: El tracto digestivo, hígado, músculo, riñón y el cerebro. Llegan por vía porta al hígado donde unos son retenidos y otros son liberados a la circulación sanguínea. El tejido muscular consume al menos 60% de los ramificados y liberando alanina que es consumida por el hígado . El cerebro es gran consumidor de valina y el riñón de glutamina

32 Reacciones generales de aminoácidos1. Transaminación α-cetoácido1 + aa1-----α-cetoácido2+aa2 Ejemplos: TGO, TGP etc. 2. Desaminación oxidativa aa + NADPH+H-----α-cetoácido+ NADP+

33 Importancia de las transaminacionesEstán catalizadas por enz. Aminotransferesas Utilizan el fosfato de piridoxal como coenzima Existen aminotransferasas específicas para la síntesis de todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas excepto la treonina y la lisina en tanto que se dispongan los alfa cetoácidos correspondientes, debido a la incapacidad de sintetizar los alfa-cetoácidos existen los aminoácidos esenciales.

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35 Mecanismos de control del N1. Formación de Urea Ciclo de la úrea hepático 2. Glutamina sintasa Glutámico + N+H4 + ATP--- Glutamina+ ADP 3. Excreción urinaria de N+H4

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45 Glutamina sintasa

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49 Ciclo de la úrea

50 Ciclo de la úrea

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52 Ciclo de la urea

53 Ciclo de la urea-pirimidinas

54 Carbamil fosfato sintasa I Autosómica recesiva Tipo Enzima deficiente Tipo de herencia sintomas I Carbamil fosfato sintasa I Autosómica recesiva Hiperamonemia y aciduria orótica II Ornitina transcarbamilasa Ligada a X igual III Arginosuccinato sintasa citrulinemia IV Arginosuccinato liasa A. R Acidemia V Arginasa Arginemia