1 PROTEÍNAS

2 CARACTERÍSTICAS Su nombre deriva del griego proteios que significa lo primero. Compuestas principalmente de C, H, O, N y algunas S, Cu, P y Fe. Polipéptidos de alto peso molecular. Formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Son soluciones coloidales (particulas 1 a 1000 nm). Su difusión es lenta debido a su tamaño.

3 CARACTERÍSTICAS Tienen una función fundamental en casi todos los procesos biológicos. La mayoría de las enzimas, que son los catalizadores de las reacciones bioquímicas, son proteínas. Facilitan un gran número de funciones diferentes. Se estima que el cuerpo humano contiene alrededor de tipos de proteínas, cada una de las cuáles tiene una función fisiológica específica.

4 Clasificación de las proteínas de acuerdo a su composición

5 PROTEÍNAS SIMPLES O NO CONJUGADASIntegradas por solo material polipeptídico (solo aminoácidos o sus derivados). Cuando se hidrolizan por ácidos, álcalis o enzimas producen aminoácidos únicos o sus derivados. PROTEÍNAS CONJUGADAS Tienen un componente polipeptídico asociado con un componente no peptídico (orgánico o inorgánico), llamado grupo prostético. Las subclases se identifican por el tipo de grupo prostético. Algunas veces pueden estar presentes dos o más grupos prostético idénticos o deferentes.

6 Proteínas Simples Característica Ejemplo Albúminas Se encuentran en todas las células del cuerpo y en el torrente sanguíneo. Lacto albúminas (leche) Seroalbúmina (sangre) Globulinas Lacto globulina (leche) Ovoglobulina (clara del huevo) Glutelinas Solo se producen en el material vegetal. Glutelina (trigo) Prolaminas Fliadin (trigo) Zeína (maíz) Albumunoides Se encuentran en los tejidos conectivos, en el cabello y en la uñas. Queratina (piel y cabello) Colágeno (tejido areolar) Histonas Ricas en arginina o lisina. Forman parte de nucleoproteínas (ADN) Protaminas Ricas en aminoácidos argininos. Unidas al ADN de algunos peces. Salmina (Salmón) Esturina (Esturiones)

7 Proteínas Conjugadas Grupo Prostético Ejemplo Glicoproteínas Carbohidrato Asparaginas + N-acetil-D-glucosamina Tiroglobulina (tiroides) Inmunoglobulinas (células plasmáticas) Ribonucleasa (descompone ARN) Desoxirribonucleasa (descompone ADN) Metaloproteínas Ión metálico Ceruplasmina (trasnporta cobre en el plasma) Siderofilin (Hierro) Hemoproteínas Grupo hemo Hemoglobina Flavoproteínas Flavina Flavina mononucleótido (FMN) Flavina adenina dinucleótido (FAD) provienen de la vitamina riboflavina B2 Fosfoproteínas Fosfato Caseína (leche) Ovovitellin (huevos) Lipoproteínas Lípido Alta densidad (HDL) Baja densidad (VLDL) Quilomicrones Nucleoproteínas Ácido nucleico Núcleo de eritrocitos (ácido núcleico + protaminas).

8 Funciones de las proteínas

9 Estructural Enzimática Hormonal No participan en reacciones químicas.Confieren apoyo estructural. Ejemplos: Colágeno. Tejidos conectivos de los vertebrados Espectrina. Presente en la membrana de los eritrocitos. Enzimática Incrementan la velocidad de ciertas reacciones químicas dentro de la célula. La mayoría de las células tienen cientos de enzimas diferentes. Hormonal Son sintetizadas por un tipo de célula y controlan las actividades de otros tipos celulares. Ejemplo: Insulina

10 Defensiva Dan protección al organismo contra sustancias, células y virus extraños. Ejemplos: Anticuerpos. Fracción gammaglobulínica de la sangre. Interferones. Defensa antiviral Transporte Sirven para llevar una sustancia de un lugar a otro. Ejemplo: Hemoglobina. Transporta el oxígeno de la sangre. Proteínas de transporte transmembránico.

11 Movimiento (proteínas membránicas receptoras)Reserva Sirven como depósitos de energía nutricional y de aminoácidos, sobre todo en las plantas con semilla. Reguladora Controlan la ocurrencia de las reacciones. Movimiento (proteínas membránicas receptoras) Específicas localizadas en las membranas de la célula y de los organelos subcelulares. Al fijar una sustancia específica presente en el medio generan una señal que dispara la ocurrencia de ciertos fenómenos en la membrana o en la propia célula. La mayoría de los neurotransmisores, hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de receptores membránicos.

12 Factores de crecimientoDigestivas Catalizan la degradación de los alimentos para convertirlos en sustancias más sencillas. Ejemplos: Tripsina Quimotripsina Factores de crecimiento Estimulan la velocidad del crecimiento y la división celular. Ejemplo: PDGF (factor de crecimiento derivado del plasma) EGF (factor de crecimiento epidérmico)

13 Tóxica o toxinas. Cromosómicas. DNA.Se encuentran en el veneno de los reptiles ponzoñosos y son la causa de la toxicidad de aquél para el sistema nervioso de los mamíferos. Algunas provocan enfermedades, como la toxina del cólera, producida por bacterias patógenas. Cromosómicas. Están asociadas con el DNA nuclear de las células eucarióticas. El principal grupo es el de las histonas, que intervienen en la regulación de los genes del cromosoma. DNA. Pueden regular la expresión de los genes (proteínas represoras), promover del destorcimiento de la estructura doble del DNA, estabilizar la estructura destorcida del DNA o promover la fijación de otras proteínas a éste.

14 Clasificación de acuerdo a su estructura

15 Primarias Secuencia de aminoácidos que forman la proteínaFuerza de estabilización: enlaces peptídicos

16 Secundarias El arreglo de cadena polipeptídica en el espacio puede ser de la siguiente forma: Estructura Helicoidal (hélice, arreglo α) Estructuras Laminares (laminar, arreglo β) Aleatoria , se presenta principalmente cuando un segmento de la cadena polipeptídica carece de combinación repetitiva, la estructura resultante carece de patrón geométrico repetitivo. Se considera que cualquier segmento no helicoidal o no laminar de la cadena tiene una orientación aleatoria. Fuerza de estabilización: enlaces por puente de hidrógeno

17 Estructura secundaria hélice α

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19 Hélice α La hélice se estabiliza gracias a enlaces de hidrógeno intramoleculares entre los grupos NH y CO de la cadena principal. El grupo CO de cada aminoácido está unido por un enlace de hidrógeno al grupo NH del aminoácido que está situado a cuatro residuos en la secuencia. En esta forma, todos los grupos CO y NH de la cadena principal toman parte en los enlaces por puente de hidrógeno. Ejemplo: Mioglobina y hemoglobina

20 Estructura secundaria lámina plegada β

21 Lámina plegada β La cadena polipeptídica está casi extendida, y cada cadena forma muchos enlaces por puentes de hidrógeno intermoleculares con cadenas vecinas. Por lo general las moléculas que poseen estructura b, carecen de elasticidad y extensibilidad, pero son bastante fuerte por la gran cantidad de enlaces por puente de hidrógeno.

22 Estructura Terciaria De acuerdo a la forma que tiene la proteína, se observan dos tipos de estructuras terciarias. Fibrosas: Tienen conformación enteramente laminar o helicoidal de estructura filiforme Globulares: Tienen una forma esférica o elíptica, su conformación puede ser en parte laminar, en parte helicoidal y en parte aleatoria. El mantenimiento de la conformación de una proteína globular se logra mediante varios tipos de fuerzas estabilizadoras, las cuáles son: Fuerzas de Van der Waals o interacciones hidrofóbicas (cadenas laterales apolares) Uniones S-S Puentes de hidrógeno (de los enlaces peptídicos) Puentes salinos (iones metálicos y grupos con carga negativa) Atracciones electroestáticas (grupos iónicos con cargas opuestas)

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25 Fuerzas estabilizadoras de proteínas globulares

26 A) Fuerzas iónicas B) Puente de hidrógeno C) Fuerzas hidrofóbicas D) Fuerzas dipolo-dipolo

27 Estructura terciaria

28 Estructura cuaternariaEs la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (iguales o diferentes). Las proteínas de este grupo se conocen como oligómeros (dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.) y las cadenas individuales suelen llamarse subunidades. Oligómero homogéneo: cadenas subunitarias idénticas. Oligómero heterogéneo: cadenas subunitarias diferentes. Fuerzas de estabilización: Fuerzas de atracción no covalentes entre los grupos R de la superficie de las cadenas.

29 Estructura cuaternaria

30 Ejemplos de estructuras

31 Desnaturalización

32 Desnaturalización Se observa cuando la conformación original de las proteínas globulares está sujeta a alteraciones por diversos agentes químicos, físicos o fisicoquímicos sin que ocurran cambios en la secuencia de aminoácidos Los agentes desnaturalizantes son: Altas temperaturas pH bajo o alto Mercaptoetanol Hidrocloruro de guanidina (6M) Urea (6-8 M) Agitación o sacudimiento vigorosos Detergentes

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35 Pasos a seguir para evitar desnaturalizaciónLas manipulaciones deben efectuarse a baja temperatura. Las proteínas deben almacenarse en congelamiento a temperaturas de -20 a -80 °C. Deben usarse amortiguadores para mantener el carácter poliiónico natural de la proteína. Deben evitarse o mantenerse al mínimo los traumatismos físicos.

36 Propiedades de las proteínas

37 Métodos de purificación de proteínas

38 El contenido de estas dos secciones pueden estudiarlo de sus esquemas que entregaron en equipo.