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2 Reserva hormonal Defensa Enzimática ReguladoraSon constituyen químicos fundamentales e imprescindibles para la materia viva Función estructural Reserva hormonal Defensa Enzimática Reguladora

3 Composición química Son biopolímeros de alto peso molecularLa unión de átomos de carbonos, oxígeno, hidrógeno, azufre, fosforo y nitrógeno forma aminoácido

4 Clasificación Holo proteínas Heteropro- teínas AminoácidoSolo aminoácidos Otras moléculas

5 Aminoácidos Carbono (alfa) Grupo carboxílico Grupo amino Grupo radicalFormula general Grupo carboxílico Grupo amino Grupo radical

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7 Polares Polares sin carga Apolares Con carga aromático alifáticosácidos Amino Apolares alifáticos aromático Polares sin carga Polares Con carga

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12 Aminoácidos esencialesMetionina Treonina Lisina Aminoácidos esenciales Valina Leucina Histidina Fenilalanina Triptófano Isoleucina

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14 Propiedades de los aminoácidosSon compuestos sólidos Solubles en agua Con actividad óptica Comportamiento anfótero

15 Punto isoeléctrico Es cuando el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra , es decir, igual cargas negativas y positivas Es baja la solubilidad del aminoácido

16 Son cadenas lineales de aminoácidosPéptidos Son cadenas lineales de aminoácidos Enlazados por enlaces peptídico Oligopéptidos Menor a 10 Clasificación Poli péptidos Mayor a 10

17 Cada péptido se escribe de izquierda a derecha, comenzando con el extremo N- terminal que posee un grupo amino libre La cadena de péptidos finaliza en el extremo C- terminal en el que se encuentra en un grupo carboxílico libre

18 El esqueleto de péptido es el mismoLo que varia de una proteína a otra es el número, naturaleza y orden de secuencia de los aminoácidos

19 Hay desprendimiento de aguaEnlace peptídico Es un enlace covalente Hay desprendimiento de agua Presenta rigidez

20 Tiene un carácter parcial de doble enlace

21 Presenta rigidez

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23 Estructura tridimensionalEs un factor determinante en la actividad biológica Primaria Secundaria Estructuras Terciaria Cuaternaria

24 Sucesión lineal de aminoácidosEstructura primaria Sucesión lineal de aminoácidos

25 Estructura secundariaRepresentada por la disposición espacial que adopta la cadena de péptidos Espiral Formas Plegadas

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27 Estructura terciaria Representada por superplegamientos y enrollamientos Formas que se mantienen por enlaces fuertes ( puentes sulfuro), enlaces débiles (puentes de hidrogeno, fuerzas de van der Waals) A partir de esta estructura la proteína adquiere actividad biológica

28 Las proteínas que llegan hasta la estructura secundaria, dan las proteínas filamentosasEstas proteínas son insolubles en agua y disoluciones salinas, ideales para funciones esquelética Las mas conocidas es el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo ( queratina del pelo, uñas, plumas)

29 Estructura cuaternariaRepresentada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptidicas iguales o diferentes, con estructura terciaria, protómeros. Que quedan ensamblada por enlaces débiles Ejemplo: hemoglobina

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31 Propiedades de las proteínasLas proteínas son solubles cuando adoptan una conformación globular La solubilidad es debido a radicales libres de los aminoácidos, que al ionizarse establecen enlaces débiles con el agua Solubilidad Las moléculas de agua rodean las proteínas proceso denominado, solvatación

32 Capacidad amortiguadoraLas proteínas tienen un comportamiento anfótero Capacidad amortiguadora Puede controlar la variación de pH del medio

33 Desnaturalización o re naturalizaciónRompimiento de los enlaces de la proteína Calor excesivo Modificación de pH Agentes Alteración de la concentración Alta salinidad Agitación molecular

34 Especificidad La diversidad de proteínas es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, información dada por el ADN

35 Función de las proteínasEstructural; glicoproteínas que forman la membrana celular, actúan como receptores, facilitan el transporte de sustancias Histonas; forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes Otras confieren elasticidad y resistencia a los tejidos:

36 El colágeno del tejido conjuntivo fibrosoElastina del tejido conjuntivo elástico Queratina de la epidermis

37 Función enzimaticas Proteínas actúan como biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular

38 Función hormonal Hay hormonas de naturaleza proteica como la insulina y el glucagon Hormonas segregada por la hipófisis como la crecimiento como adrenocorticotrópica Hormona que regula el calcio Calcitonina

39 Función reguladora Algunas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (ciclinas)

40 Función homeostatica Algunas mantienen el equilibrio osmóticoActúan como sistemas reguladores de pH

41 Función defensiva Inmunoglobulinas que actúan como anticuerposTrombina y fibrinógeno forman coágulos sanguíneos para evitar hemorragia Mucinas tiene efecto germicida, protege las mucosas Toxinas bacterianas, venenos de serpientes

42 Función de transporte Hemoglobina, transporta oxígeno en la sangre en vertebrados Mioglobulina transporta oxígeno en los músculos Lipoproteínas transporta lípidos en la sangre Citocromos transportadores de electrones

43 Función contractil La actina y miosina constituyen las miofibrillas que contraen los músculos La dienina esta relacionada con el movimiento de los flagelos

44 Función de reserva La ovoalbúmina de la clara de huevoGliadina del grano de trigo Hordeina de la cebada Constituyen reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión